在冷储存期间具有典型交叉连接度的surimi凝中味道变化的潜在机制:基于冰晶,水迁移和分子间相互作用
Xiaoying Luo1, Yuelei Lei2, Xiaodong Li3
1College of Food and Bioengineering, Henan University of Science and Technology, Luoyang, Henan 471023, China; College of Food Science and Technology, Huazhong Agricultural University, Wuhan, Hubei 430070, China.
Food chemistry
|March 5, 2026
概括
保持surimi凝风味包括优化蛋白质交叉链接和使用液冷. 这种方法保留了乌玛米化合物,并防止了苦味,确保冷产品的稳定味道.
科学领域:
- 食品科学 食品科学 食品科学
- 蛋白质化学 蛋白质化学
- 结冷技术是如何使用的
背景情况:
- 在冷储存期间,surimi凝质量会恶化,影响其理想的风味特征.
- 了解蛋白质结构,冷方法和风味化合物稳定性之间的关系对于改善冷surimi产品至关重要.
研究的目的:
- 阐明一种用于长期冷储存期间保存苏里米凝结构和风味的新机制.
- 研究蛋白质交叉链接程度和冷策略对风味化合物保留和凝网络完整性的联合影响.
主要方法:
- 准备了不同程度的蛋白质交叉链接的surimi凝.
- 凝经历了不同的冷方法:液冷 (-80°C) 和常规空气冷 (-18°C).
- 分析包括冰晶损伤评估,凝网络结构评估,并使用HPLC和光谱等技术量化关键的乌玛米和苦味化合物.
主要成果:
- 高蛋白质交叉连接 (62.99%) 与液冷 (-80°C) 结合,有效地减少了冰晶损伤,并保留了密集的凝网络.
- 这种最佳条件保留了关键的乌玛米化合物 (例如,肉,IMP,AMP,GMP,酸,谷氨酸).
- 低交叉链接 (29.66%) 与常规空气冷 (-18°C) 导致苦味化合物增加 (例如,因诺辛,素,分支链氨基酸) 和凝结构受损.
结论:
- 通过将蛋白质交叉链接程度与冷策略相结合,揭示了在surimi凝中一种新的结构-味道保存机制.
- 蛋白质的二次结构稳定性 (α-螺旋,β-叶) 和特定的分子相互作用 (键,离子) 是umami保存的关键.
- 优化的冷和交叉链接为开发具有稳定,可取的口味特征的冷surimi产品提供了可行的策略.
