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(Na/ + K+) ATPase 每个α子单元有一个功能酸化位点.

W H Peters, H G Swarts, J J de Pont

    Nature
    |March 26, 1981
    PubMed
    概括

    这项研究研究了酸腺三酸酶 ((Na+ + K+) ATPase) 的酸化机制. 研究结果表明,两个α子单元可以同时被酸化,从而驳斥了半位点机制.

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    科学领域:

    • 生物化学 生物化学
    • 分子生物学分子生物学
    • 酶学 是一种酶学.

    背景情况:

    • -腺三酸酶 ((Na+ + K+) ATPase) 是一种关键的膜蛋白,参与离子运输.
    • 该酶包括催化 (α) 和β子单元,而α子单元的酸化机制是研究的主题.
    • 以前的研究表明,α子单元酸化的"半位点"机制.

    研究的目的:

    • 为了研究 (Na+ + K+) ATP 酶α 子单元的酸化能力.
    • 为了确定酶分子中的两个α子单元是否可以同时被酸化.
    • 提供证据来支持或反驳拟议的"半个地点"机制.

    主要方法:

    • 酶的净化和表征.
    • 使用Lowry测定方法确定蛋白质度.
    • 测量ATP,ouabain和vanadate的结合能力. 测量ATP,ouabain和vanadate的结合能力. 测量ATP,ouabain和vanadate的结合能力. 测量ATP的结合能力.
    • 使用ATP和无机酸盐进行酸化试验.
    • 基于酶分子重量的摩尔结合和酸化能力的计算.

    主要成果:

    • 该酶的最大结合和酸化能力为每毫克蛋白质3.5-4.3nmol P.
    • 获得了0.87--1.07mol/mol酶的分子结合和酸化能力.
    • 证据表明,每一个α子单元都可以同时被酸化.

    结论:

    • 所有α子单元的同时酸化与"半个地点"机制相矛盾.
    • (Na+ + K+) ATP 酶酸化可能涉及所有可用的α子单元.
    • 这一发现澄清了 (Na+ + K+) ATPase 的催化机制.