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一个具有N端核的蛋白质催化框架能够自我激活
J A Brannigan1, G Dodson, H J Duggleby
1Chemistry Department, University of York, UK.
Nature
|November 23, 1995
概括
三种氨基基酸酶共享一种不寻常的N端核 (Ntn) 酸酶折叠. 这种保存的结构使催化攻击和自催化处理成为可能,这表明这些酶之间的进化联系.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 结构生物学 结构生物学
- 酶学 是一种酶学.
背景情况:
- 已经确定了三种氨基基酸酶的晶体结构 (谷氨酸PRPP氨基转移酶,青素酸酶,蛋白质酶).
- 这些酶利用β片中的N端残留的侧链作为催化剂的核爱好者.
- 确定的特定核友分别是氨酸,氨酸和三氨酸.
研究的目的:
- 研究这三种胺基酸酶的共同结构特征和催化机制.
- 为了确定一个共同的折叠,负责核友的攻击和潜在的自催化处理.
- 根据结构同质性,建议对这种酶超级家族进行分类.
主要方法:
- 用于确定酶的三维结构的X射线晶体学.
- 进行比较结构分析以识别保存的折叠和活跃的网站架构.
- 生物化学分析以了解催化机制和加工.
主要成果:
- 这三种酶都表现出一种不寻常的,保存的折叠,其中核爱和催化组的位置相当.
- 这种共同的折叠促进了对碳基碳的核友攻击.
- 折叠还支持酶自催化处理的可能性.
结论:
- N-终端核 (Ntn) 酸酶折叠是多种不同的氨基酸酶中常见的结构图案.
- 这个超级家族似乎在进化上是相关的,尽管在序列相似性上有显著的分歧.
- 保存的折叠是催化功能和潜在的自我处理机制的基础.