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E-selectin-ligand ESL-1 是纤维细胞生长因子受体的一个变体
M Steegmaier1, A Levinovitz, S Isenmann
1Hans-Spemann-Laboratory, Max-Planck-Institute for Immunobiology, Freiburg, Germany.
Nature
|February 16, 1995
概括
研究人员确定了E-selectin连接体1 (ESL-1),这是一个对髓状细胞粘附于E-selectin至关重要的糖蛋白. 对于这种相互作用来说,ESL-1的基化是必不可少的,这突出了它在细胞粘附中的作用.
科学领域:
- 免疫学 免疫学 免疫学
- 分子生物学分子生物学
- 细胞生物学 细胞生物学
背景情况:
- 电选择素是一种可诱导的细胞粘附分子在内皮细胞上.
- 它调解了中性粒细胞的结合,并作为一种依赖的乳清素.
- 一种150K糖蛋白以前被确定为髓状细胞上主要的E-选择素配体.
研究的目的:
- 为了分离补充DNA (cDNA) 用于E-选择素连接体 (ESL-1).
- 描述ESL-1在细胞粘附中的结构和功能.
主要方法:
- 使用与老鼠E-selectin类似的复合抗体形式的亲和分离.
- 对ESL-1进行小鼠cDNA的分离.
- 序列分析和与已知的蛋白质进行比较.
- 使用E-选择因转移细胞和复合ESL-1的功能测试.
主要成果:
- 针对ESL-1的cDNA被分离出来,显示出94%的氨基酸与类纤维细胞生长因子受体具有相同性.
- ESL-1 具有一个独特的 70 个氨基酸的氨基终端域.
- 化ESL-1对于其与E-selectin结合至关重要.
- 再组合的fucosylated ESL-1 支持E-selectin介导的细胞粘附.
- 对ESL-1的抗体抑制了髓状细胞与E-selectin的结合.
结论:
- 在髓状细胞上,ESL-1作为E-selectin的主要细胞粘附连接体.
- ESL-1的结构类似于受体,但它充当粘附分子.
- 福科西化是ESL-1在E-selectin介导粘附中的功能的一个关键修改.