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通过二次基因素头域的高度过程性微管体刺激的ATP水解
1Department of Biological Sciences, Carnegie Mellon University, Pittsburgh, Pennsylvania 15213, USA.
Nature
|October 5, 1995
概括
素运动蛋白具有高度的过程性,在许多ATP水解周期中仍然附着在微管中. 一个没有尾巴的素结构 (DKH392) 表明这种增强的活性,即使在生理盐的条件下.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 分子生物学分子生物学
- 细胞运动蛋白 细胞运动蛋白
背景情况:
- 固定化素驱动微管滑动,但溶液中的原生素表现出较弱的结合和缓慢的ATP水解.
- 这种减少的活性归因于尾部域抑制在折叠的形状下运动域.
- 一个没有尾巴的结构,DKH392,显示了紧密的结合和高的ATPase速率,保留了潜在的手对手运动的ADP.
研究的目的:
- 为了研究没有尾巴的动力结构DKH392.2.的流动性.
- 通过多个ATP水解周期,为素的高过程性提供直接证据.
主要方法:
- 使用DKH392的动态结构 (两个头,没有尾).
- 在高盐,生理学上相关的条件下进行实验.
- 测量了ATP水解速率和微管结合相互作用.
主要成果:
- DKH392在每次与微管体的扩散接触中,过了100多个ATP分子.
- 这种高活性甚至在高盐的条件下也被观察到.
- 这种结构在与微管结合时,每次二元保留了一个ADP分子.
结论:
- 素的活性高度过程性,在多个ATP水解周期中持续附着于微管.
- 素的尾部域通常会抑制其在溶液中的过程运动.
- 像DKH392这样的无尾动力发动机构造提供了关于动力发动机内在过程性的见解.