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将bacteriorhodopsin转化为化物离子
J Sasaki1, L S Brown, Y S Chon
1Department of Biophysics, Faculty of Science, Kyoto University, Japan.
Science (New York, N.Y.)
|July 7, 1995
概括
转变为在85残留物中含有氨酸的细菌原素作为化物起作用,而不是质子. 这揭示了bacteriorhodopsin和halorhodopsin之间的共享运输机制,其残留物85决定了离子特异性.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 分子生物学分子生物学
- 生物物理学的生物物理.
背景情况:
- 巴克蒂奥罗多普辛是一种光驱的质子,使用阿斯巴达-85进行质子转移.
- 哈洛罗多普辛是一种光驱的离子,在相当的残留位置上有氨酸.
- 了解85残留物的作用是阐明离子运输特异性的关键.
研究的目的:
- 为了研究85残留物在bacteriorhodopsin的离子运输机制中的功能作用.
- 为了确定是否将bacteriorhodopsin的aspartate-85转变为threonine会改变其离子运输特异性.
- 为了比较bacteriorhodopsin和halorhodopsin的运输机制.
主要方法:
- 针对细菌原素的局部导向突变发生,以用threonine取代阿斯巴酸-85.
- 在Halobacterium salinarium中表达突变的细菌.
- 对突变蛋白的染色体和光介质进行光谱分析.
- 功能测试用于测量离子运输活动和方向.
主要成果:
- 突变的巴基里奥霍多普辛与残留85的氨酸一起作为离子起作用.
- 突变的蛋白质将化物离子运输到与野生型bacteriorhodopsin相反的方向.
- 光谱数据表明化物结合,并揭示了化物依赖的光中间体.
- 在bacteriorhodopsin和halorhodopsin之间支持一种共同的运输机制.
结论:
- 85残留物的身份决定了这些的离子特异性.
- 细菌黄素和黄素共享一个基本的离子运输机制.
- 修改85的残留物可以将的传输离子从质子转换为化物.