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结合管氨酸的动力域中的核酸依赖的角变化
K Hirose1, A Lockhart, R A Cross
1MRC Laboratory of Molecular Biology, Cambridge, UK.
Nature
|July 20, 1995
概括
基因素运动蛋白沿着微管子通过核酸结合和释放的循环移动. 基因素头域的结构变化与这种ATPase循环相关,揭示了它的作用机制.
科学领域:
- 分子生物学分子生物学
- 生物物理学的生物物理.
- 蜂传输是通过蜂传输进行的.
背景情况:
- 素是一种关键的运动蛋白,负责细胞内运输.
- 它包括头部领域,一个卷轴杆和一个用于货物绑定的尾部.
- 基因素头域是功能性的,并与微管结合.
研究的目的:
- 为了研究其ATPase循环期间的kinesin运动域的结构变化.
- 了解素沿微管道运动的机制.
主要方法:
- 负染色电子显微镜的电子显微镜.
- 微管和管叶片的图像分析装饰着基因素运动领域.
- 在AMP-PNP,ADP的存在下和没有核酸的情况下研究素结构.
主要成果:
- 素头表现出一个梨状结构,面向微管的加点末端.
- 基因素头上的尖峰改变了方向:与ADP垂直于微管轴,并以AMP-PNP或无核酸的角度朝着加点端倾斜.
- 在ATPase循环期间,观察到kinesin运动域的结构变化的直接证据.
结论:
- 运动运动领域经历了显著的形状变化.
- 这些结构动态是基因素ATPase循环及其在微管基运输中的功能不可或缺的一部分.