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菌体T4编码了一种可替代Escherichia coli GroES在蛋白质折叠过程中的共素

S M van der Vies¹, A A Gatenby, C Georgopoulos

¹Département de Biochimie Médicale, Université de Genève, Switzerland.

|April 14, 1994

概括

菌体T4蛋白Gp31在多个过程中功能性地取代了必不可少的细菌协伴蛋白GroES,包括菌体组装和细菌生长. 这种Gp31蛋白与GroEL相互作用,抑制其ATPase活性,类似于GroES.

科学领域:

分子生物学分子生物学
微生物学微生物学
结构生物学是结构生物学.

背景情况:

菌体依赖于宿主护卫剂,如大肠杆菌GroES/GroEL,用于蛋白质折叠和组装.
菌体T4对Gp31进行编码,Gp31是体组合至关重要的蛋白质,与GroEL相互作用.
Gp31与GroES/GroEL的确切作用和功能关系尚不完全理解.

研究的目的:

为了研究菌体T4 Gp31与大肠杆菌GroES/GroEL牧师系统的功能作用.
确定Gp31是否可以在各种细胞和病毒过程中替代GroES.
阐明Gp31与GroEL相互作用的机制.

主要方法:

在体内和体外功能测定.
查佩罗宁依赖蛋白质组装研究 (例如,鲁比斯科).
对菌体形态发生的分析 (lambda和T5).
测量GroEL ATPase活性和复合体形成的生物化学测定.

主要成果:

菌体Gp31在菌体lambda和T5形态发生过程中功能性取代了GroES.
在体外和体内,Gp31促进了Rubisco依赖沙佩罗宁的组合.
在限制性温度下,Gp31支持细菌生长,这表明它具有类似GroES的功能.
在Mg-ATP的存在下,Gp31与GroEL形成了稳定的复合体,并抑制了GroEL的ATP酶活性.

结论:

菌体T4 Gp31是细菌的功能同类物,是GroES的共.
Gp31替代GroES的能力凸显了沙佩罗宁介导蛋白质折叠的保存性质.
Gp31与GroEL的相互作用提供了对辅导者的作用机制的见解.

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