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沙佩罗宁ATPase循环的动力学:对促进蛋白质折叠的含义
M J Todd1, P V Viitanen, G H Lorimer
1E. I. DuPont de Nemours and Company, Central Research and Development Department, Wilmington, DE 19880.
Science (New York, N.Y.)
|July 29, 1994
概括
大肠杆菌的指挥官GroEL和GroES使用腺三酸盐 (ATP) 的水解来帮助蛋白质折叠. 一个拟议的模型通过结合,释放和分离蛋白质结合位点之间的循环来解释这一过程.
科学领域:
- 分子生物学分子生物学
- 生物化学 生物化学
- 蛋白质折叠 蛋白质的折叠
背景情况:
- 大肠杆菌的伴侣素GroEL和GroES对于蛋白质折叠至关重要.
- 它们的功能取决于腺三酸盐 (ATP) 的水解.
研究的目的:
- 为了阐明GroEL/GroES介导的蛋白质折叠的机制.
- 提出一个统一的模型,以 chaperonin 的作用.
主要方法:
- 研究了GroEL的ATPase活性.
- 分析了GroEL-GroES-核酸复合物的形成.
- 观察到基质蛋白的解离和转移.
主要成果:
- ATP的GroEL水解导致与GroES和核酸的稳定不对称复合体.
- 随后的转换涉及量子化ATP水解和释放结合的GroES和ADP.
- 在限制速率的水解步骤之前,一个对称的复合体作为中间体形成.
- 基底蛋白在一到两次循环后在非原生状态下解离,这表明GroEL巨之间的转移.
结论:
- 一个模型是 chaperonin 促进的蛋白质折叠的建议.
- 这种模式涉及连续的结合和释放.
- 它还考虑了承诺和动力捕获的中间体之间的分区.