用冷电子显微镜成像的GroEL-GroES复合体中折叠蛋白的位置和形状的变化

科学领域:

• 分子生物学分子生物学
• 结构生物学 结构生物学
• 生物化学 生物化学

背景情况:

• 像GroEL这样的分子伴侣对于蛋白质折叠至关重要,防止聚合和重新折叠错误折叠的蛋白质.
• GroEL通过ATP水解和与其辅蛋白GroES相互作用而起作用,但GroES提高效率的结构基础尚不清楚.
• GroEL形成了一个类似子的结构,由两个堆叠的heptameric环组成,其中一个中心腔室用于结合聚基质.

研究的目的:

• 阐明GroES增强分子伴侣GroEL功能的结构机制.
• 使用冷电子显微镜可视化GroEL (一种非原生蛋白质基质) 和GroES之间的相互作用.

主要方法:

• 使用冷电子显微镜 (cryo-EM) 直接可视化蛋白质复合体.
• 该研究的重点是GroEL与非原生基质马酸脱酶的相互作用,在ATP和GroES的存在下.

主要成果:

• 直接可视化非原生蛋白质基质 (酸脱酶) 与GroEL的移动外部域结合.
• 将GroES与ATP添加到GroEL中,在GroEL结构中产生了大约60度的显著链开口.
• 观察到GroES与结合蛋白质基质相反的GroEL外部域结合.

结论:

• 由GroES结合引发的结构变化,特别是链开口,对于GroEL的护送功能至关重要.
• 这项研究提供了第一个直接的结构证据,证明GroES如何调节GroEL活动,提高蛋白质折叠效率.
• 这些发现提供了关于在蛋白质折叠周期期间沙佩罗宁的动态形状变化的见解.