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在2.5A时的Yersinia蛋白氨酸酸酶的晶体结构和具有酸的复合物
J A Stuckey1, H L Schubert, E B Fauman
1Department of Biological Chemistry, University of Michigan, Ann Arbor 48109-1055.
Nature
|August 18, 1994
概括
耶尔西尼亚细菌分泌一种抑制免疫细胞的蛋白质氨酸酸酶 (PTPase). 结构分析揭示了它的活性部位,对于抑制宿主防御至关重要.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 结构生物学 结构生物学
- 微生物学 微生物学
背景情况:
- 蛋白氨酸酸酶 (PTPases) 和激酶通过酸化调节细胞信号传递.
- 负责瘟疫的Yersinia细菌分泌Yop51,一种抑制宿主免疫细胞的PTPase.
研究的目的:
- 为了阐明Yersinia分泌的PTPase,Yop51.1.的结构和机制.
- 了解Yop51如何与宿主细胞相互作用并抑制免疫反应.
主要方法:
- 使用X射线晶体学来确定未结合和结合酸的Yop51.1. 的结构.
- 活性部位的分析,包括Cys 403和Asp 356等关键残留物,以及酸盐结合环相互作用.
主要成果:
- 晶体结构揭示了Cys 403在一个独特的酸盐结合环的中心,这对于催化是必不可少的.
- 酸结合诱导了形状变化,捕获了氧化离子,并将Asp 356定位在活性部位内.
- 鉴定到的离子结合环与罗丹中发现的环有相似之处.
结论:
- Yop51的结构提供了对Yersinia的PTPase介导免疫抑制机制的见解.
- 了解Yop51的结构和功能可以为对抗Yersinia感染的策略提供信息.