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微管表面的装饰,由每个管氨酸异构聚合物中的一个基因素头进行装饰
B C Harrison1, S P Marchese-Ragona, S P Gilbert
1Department of Molecular and Cell Biology, Pennsylvania State University, University Park, 16802.
Nature
|March 4, 1993
概括
素运动蛋白与微管结合的比例为每管二分之一的头. 结合ATP会导致素脱离,这对轴突运输至关重要.
科学领域:
- 细胞生物学 细胞生物学
- 分子运动蛋白质 分子运动蛋白质
- 神经科学是一个神经科学.
背景情况:
- 氨酸是一种微管体依赖的ATPase,对于前级轴突运输至关重要.
- 动力基因素域拥有微管和ATP结合点,使力产生和运动成为可能.
研究的目的:
- 为了研究激素运动领域和微管体表面之间的相互作用.
- 为了确定与微管结合的基因素的固体测量和结构布局.
主要方法:
- 和结合试验 和结合试验
- 负染色电子显微镜的电子显微镜.
- 低温电子显微镜的使用方法
- 光学衍射分析的光学衍射分析
主要成果:
- 素结合和在一个素头每个素异构体.
- 电子显微镜揭示了微管上素的规律模式,其轴反复度为8nm.
- 光学衍射证实了1:1的立体测量和8纳米间距.
- 添加Mg-ATP导致素从微管中完全解离.
结论:
- 基内辛在微管上表现出精确的结合固体测量与管素异构体的结合.
- ATP水解对于调节素脱离至关重要,促进其在轴突运输中的运动功能.