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精氨酸生物合成的全性调节酶的结构
J L Smith1, E J Zaluzec, J P Wery
1Department of Biological Sciences, Purdue University, West Lafayette, IN 47907.
Science (New York, N.Y.)
|June 3, 1994
概括
用多波长异常衍射测定了Bacillus subtilis谷氨酸5-酸-1-酸盐 (PRPP) 胺转移酶的结构. 这揭示了腺单酸盐 (AMP) 如何调节酶.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 结构生物学 结构生物学
- 酶学 是一种酶学.
背景情况:
- 纯氨酸核酸合成对生命至关重要.
- 谷氨酸PRPP氨基转移酶调节这种途径.
- 简单的说,真核生物同类很难研究.
研究的目的:
- 确定Bacillus subtilis谷氨酸PRPP氨基转移酶的结构.
- 阐明通过纯原核酸对全性调节的机制.
主要方法:
- 采用了多波长异常衍射 (MAD).
- 该酶是从Bacillus subtilis中分离出来的.
主要成果:
- 解决了200千多的四度酶结构.
- 腺单酸盐 (AMP) 结合到催化和调节部位.
- 每个子单元中都存在一种对氧气敏感的 [4Fe-4S] 集群.
结论:
- 酶结构提供了关于谷氨胺结合和氨转移的见解.
- AMP结合调节了 [4Fe-4S] 集群的氧气敏感性.
- 这种结构可以作为更高的真核酶的模型.