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在重建的祖先化学酶中产生 ангиотензин II 的活性
U M Chandrasekharan1, S Sanker, M J Glynias
1Department of Molecular Cardiology, Cleveland Clinic Foundation, OH 44195, USA.
Science (New York, N.Y.)
|January 26, 1996
概括
血清蛋白酶是从简单的消化酶进化而来的. ангиотензин II 形成活性是化学酶的原始状态,其损失发生在进化的后期.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 进化生物学 进化生物学
- 酶学 是一种酶学.
背景情况:
- 血清蛋白酶是具有不同功能的多样化的酶.
- 基马酶子组包括具有血管酶调节活动的酶.
- 蛋白酶功能的进化起源受到争论.
研究的目的:
- 调查基马酶血清蛋白酶中血管素II形成活性的进化起源.
- 为了确定血管素II的形成或降解是否代表了化学酶的祖先状态.
主要方法:
- 遗传学推断被用来重建一个祖先的基因酶基因.
- 总基因合成和蛋白质表达被用来创建祖先酶.
- 测量了酶动力学以评估血管激素II形成活性.
主要成果:
- 重建的祖先化学酶表现出高效和特定的血管激素II形成活性.
- 血管新素II形成的周转率约为每秒700次.
- 这表明化学酶的原始和保存的功能.
结论:
- ангиотензин II 形成活性是 chymase 血清蛋白酶的祖先状态.
- 血管新素II形成活性的丧失是某些基马酶系的后期进化事件.
- 这一发现完善了我们对血清蛋白酶进化和功能多样化的理解.