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lysyl氧化酶中的一个交叉连接的辅助因子:氨基酸侧链的氧化还原功能
S X Wang1, M Mure, K F Medzihradszky
1Department of Chemistry, University of California, Berkeley, CA 94720, USA.
Science (New York, N.Y.)
|August 23, 1996
概括
研究人员在牛的lysyl氧化酶中发现了一种新型的氧化还原配因子lysine tyrosylquinone. 这种独特的哺乳动物辅因子由交联的氨基酸形成,扩大了对子辅因子结构和生物发生的知识.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 酶学 是一种酶学.
- 结构生物学 结构生物学
背景情况:
- 溶氧化酶对于连接组织中的原蛋白和弹性质交叉连接至关重要.
- lysyl氧化酶的活性部位含有对其催化活性至关重要的氧化还原辅因子.
- 以前的研究还没有完全阐明这个辅因子的精确结构.
研究的目的:
- 为了识别和描述牛大动脉lysyl氧化酶中未知的氧化还原因子.
- 确定这种新型辅助因子的结构基础和生物发生.
- 扩大对生物系统中子辅因子多样性的理解.
主要方法:
- 埃德曼测序用于蛋白质N端分析.
- 质谱仪用于精确的质量测定和识别.
- 紫外可见光谱 (UV-Vis) 用于电子结构分析.
- 共振拉曼光谱用于振动模式分析.
主要成果:
- 在牛的lysyl oxidase中发现了一种以前未知的氧化还原辅因子.
- 光谱和测序数据确定了辅因子为一种.
- 辅因子,被指定为lysine tyrosylquinone,由基素和基基残留物交叉连接而形成.
- 这代表了一种独特的哺乳动物共因子的例子,它来自两个氨基酸侧链.
结论:
- lysine tyrosylquinone 的发现扩大了已知的因子辅因子结构的范围.
- 这种辅助因子的独特生物生成为酶机制和进化提供了新的见解.
- 需要进行进一步的研究,以充分阐明对 lysyl oxidase 功能和相关生物过程的影响.