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核酸交换因子GrpE的晶体结构与分子伴侣DnaK的ATPase域结合
C J Harrison1, M Hayer-Hartl, M Di Liberto
1Laboratories of Molecular Biophysics and Howard Hughes Medical Institute, Rockefeller University, 1230 York Avenue, New York, NY 10021, USA.
Science (New York, N.Y.)
|April 18, 1997
概括
晶体结构揭示了氨酸核酸交换因子GrpE如何与大肠杆菌DnaK (Hsp70) 结合. 这种相互作用表明GrpE可能会促进DnaK的释放.
科学领域:
- 结构生物学 结构生物学
- 分子生物学分子生物学
- 生物化学 生物化学
背景情况:
- 像大肠杆菌DnaK (Hsp70) 这样的热冲击蛋白对蛋白质平衡至关重要.
- GrpE作为一种腺核酸交换因子,调节DnaK的功能.
- 了解GrpE和DnaK之间的相互作用是阐明Hsp70陪伴机制的关键.
研究的目的:
- 为了确定GrpE-DnaK复合体的高分辨率晶体结构.
- 调查GrpE与DnaK ATPase域相互作用的结构基础.
- 为了推断出这个复杂结构的功能意义.
主要方法:
- 在X射线晶体学.
- 在2.8安格斯特罗姆分辨率下确定蛋白质复合体.
- 蛋白质与蛋白质相互作用的结构分析
主要成果:
- 阐明了与DnaK ATPase域不对称地结合的GrpE二元体的晶体结构.
- 在与GrpE结合的无核酸状态中观察到一种形状变化,即DnaK中一个子域的向外旋转.
- 从GrpE二元体延伸的两个α螺旋体表明在释放中发挥作用.
结论:
- GrpE-DnaK结构为Hsp70.0的无核酸状态提供了洞察力.
- 观察到的结构变化表明GrpE结合与紧密的核酸结合是不相容的.
- 该结构支持一个模型,其中GrpE调解DnaK的释放.