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在与人类TAF结合时,诱导了VP16激活域中的α螺旋
1Department of Chemistry and Chemical Biology, Harvard University, Cambridge, MA 02138, USA.
Science (New York, N.Y.)
|August 29, 1997
概括
简单疹病毒VP16激活域在与hTAFII31.31结合时转化为α螺旋. 这种由疏水性残留驱动的结构变化揭示了酸性激活域的识别动机.
科学领域:
- 分子生物学分子生物学
- 生物化学 生物化学
- 结构生物学 结构生物学
背景情况:
- 激活域对于特定序列的DNA结合蛋白来刺激转录至关重要.
- 激活域函数背后的结构机制在很大程度上是未知的.
- 了解这些结构是解读基因调节的关键.
研究的目的:
- 阐明酸性激活域功能的结构基础.
- 研究简单疹病毒VP16激活域与其向蛋白质hTAFII31.1.之间的相互作用.
- 确定控制这种相互作用的分子识别原则.
主要方法:
- 使用了核磁共振 (NMR) 光谱和生化实验的组合.
- 分析了VP16最小酸激活域的结构转变.
- 描述了与hTAFII31.31的绑定接口.
主要成果:
- 简单疹病毒VP16的最小酸激活域经历了一个诱导的适合过渡,从一个随机的线圈到一个阿尔法螺旋结构.
- 这种形状变化发生在与目标蛋白 hTAFII31 (人类 TFIID TATA 盒结合蛋白相关因子) 结合时.
- 两种特定的疏水性残留物被确定为非极性接触的关键,这表明一种保存的识别动机.
结论:
- 酸性激活域的功能是由诱导的α-螺旋结构在目标结合时介导的.
- 对于与hTAFII31.31相互作用的酸激活域,提出了一种涉及疏水性残留物的一般识别动机.
- 这一发现为转录激活机制提供了结构性的洞察力.