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在改造的蛋白质-蛋白质接口中的结构可塑性.

S Atwell¹, M Ultsch, A M De Vos

¹Department of Protein Engineering, Genentech, Incorporated, 460 Point San Bruno Boulevard, South San Francisco, CA 94080, USA.

Science (New York, N.Y.)

|November 14, 1997

概括

研究人员研究了人类生长激素 (hGH) 和它的受体如何相互作用. 他们发现蛋白质接口可以经历显著的结构变化以适应突变,这是共同进化的关键过程.

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3-2-1: Structural insights from stepwise shrinkage of a three-helix Fc-binding domain to a single helix.

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科学领域:

生物化学生物化学
结构生物学结构生物学
分子进化分子进化

背景情况:

人体生长激素 (hGH) 与其受体之间的相互作用对于生物信号传递至关重要.
了解蛋白质-蛋白质接口是破译分子识别和功能的关键.

研究的目的:

为了研究hGH受体接口的结构性可塑性.
探索在接口上的突变如何影响结合亲和力和结构动态.

主要方法:

位点定向突变发生,以去除受体中的一个关键的托残留物.
菌体显示器可以选择hGH变体来结合修改后的受体.
用X射线晶体学以2.1 Å分辨率确定突变复合物的结构.

主要成果:

鉴定出一种变性hGH变体,它有效地填补了受体中形成的空洞.
在hGH中选择的突变主要是疏水性,与受体腔相互作用.
在远离引入的突变的蛋白质-蛋白质接口上观察到显著的长距离结构重组.

结论:

蛋白质接口表现出显著的可塑性,允许适应突变.
这种适应性可能是使相互作用蛋白的共同进化成为可能的基本机制.
这些发现提供了对蛋白质-连接体相互作用的动态性质的见解.