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在Saccharomyces cerevisiae的晶体结构中,含有酸氨基转移蛋白质
B Sha1, S E Phillips, V A Bankaitis
1Center for Macromolecular Crystallography, Department of Microbiology, University of Alabama at Birmingham, 35294, USA.
Nature
|February 14, 1998
概括
酵母酸氨基转移蛋白 (Sec14) 结构揭示了脂结合口袋,这对其在囊泡运输中的功能至关重要. 这一发现为Sec14提供了分子洞察力.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 结构生物学 结构生物学
- 细胞生物学 细胞生物学
背景情况:
- 酵母酸丁氨基转移蛋白 (Sec14) 促进了膜间的脂质交换.
- 在体内,Sec14对于Golgi装置的囊泡芽至关重要.
研究的目的:
- 为了确定酵母的三维结构Sec14.
- 为了阐明Sec14的脂转移活性背后的分子机制.
主要方法:
- 采用X射线晶体学,以2.5 Å分辨率解析Sec14结构.
- 蛋白质结构的分析和关键功能动机的识别.
主要成果:
- Sec14结构包括两个域,在carboxy-terminal域中有一个疏水口袋.
- 这个口袋被晶体中的n-octyl-beta-D-glucopyranoside所占据,作为脂结合部位.
- 一个"字符串动图"稳定了结合域;它在突变体中的破坏使Sec14不稳定.
- 确定了一个不寻常的表面螺旋,可能会调解脂交换.
结论:
- 确定的Sec14结构提供了第一个分子洞察力,了解酸氨基醇转移蛋白的功能.
- 已确定的脂结合口袋和表面螺旋是Sec14的催化活性和生物作用的关键.