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рибо核酶 P 蛋白质结构:在翻译装置中的进化起源
T Stams1, S Niranjanakumari, C A Fierke
1Roy and Diana Vagelos Laboratories, Department of Chemistry, University of Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104-6323, USA.
Science (New York, N.Y.)
|May 23, 1998
概括
细菌细菌核糖酶P蛋白的晶体结构揭示了关键的RNA结合部位. 这一发现揭示了核蛋白全酶的形成及其催化功能.
科学领域:
- 结构生物学 结构生物学
- 分子生物学分子生物学
- 生物化学 生化学
背景情况:
- 核酶P (RNase P) 是一个关键的酶,负责tRNA成熟.
- RNase P的催化活性需要RNA和蛋白质组成部分,形成一个核糖核蛋白 (RNP) 全酶.
- 了解蛋白质的结构对于阐明其在RNA结合和催化中的作用至关重要.
研究的目的:
- 为了确定Bacillus subtilis核糖核酶P蛋白的高分辨率晶体结构.
- 确定负责RNA结合和对全酶活性贡献的结构特征.
- 探索与其他RNA结合蛋白的潜在进化联系.
主要方法:
- 采用X射线晶体学以2.6安格斯特罗姆分辨率确定蛋白质结构.
- 用突变和生化分析来研究已识别的结构元素的功能意义.
- 与其他已知的RNA结合蛋白进行了比较结构分析.
主要成果:
- 晶体结构显示出一个不寻常的左手β-α-β交叉连接和一个大的中央裂.
- 这些结构特征,以及一个金属结合环,被认为是保留的RNA结合点.
- 该蛋白质的拓与核糖体蛋白S5和延长因子G有相似之处,这表明它具有共同的进化起源.
结论:
- 确定的结构为RNase P蛋白质的RNA结合的分子机制提供了洞察力.
- 已确定的RNA结合部位对于RNase P全酶的形成和催化活性至关重要.
- 结构同质性表明,在原始的翻译机器中,有一个古老的RNA结合蛋白质祖先.