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来自Clostridium pasteurianum的Fe-only酶 (CpI) 的X射线晶体结构达到1.8安格斯特罗姆分辨率
J W Peters1, W N Lanzilotta, B J Lemon
1Department of Chemistry and Biochemistry, Utah State University, Logan, UT 84322, USA. petersj@cc.usu.edu
Science (New York, N.Y.)
|December 4, 1998
概括
铁酶 (CpI) 的结构揭示了一个不寻常的活性位点,其中有六个铁原子在两个连接的集群中. 这一发现为酶如何激活气以及铁硫集群的功能提供了新的见解.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 结构生物学 结构生物学
- 酶学 是一种酶学.
背景情况:
- 酶酶对于生物代谢至关重要.
- 来自Clostridium pasteurianum的含铁酶 (CpI) 在生产中发挥作用.
- 了解活性部位结构是阐明酶机制的关键.
研究的目的:
- 确定单体含铁酶 (CpI) 的高分辨率三维结构.
- 描述酶内的铁硫 ([Fe-S]) 集群的排列和协调.
- 为了深入了解生物激活的机制.
主要方法:
- 使用X射线结晶学来确定蛋白质结构.
- 使用M波长异常分散 (MAD) 阶段化来确定相位.
- 获得了高分辨率 (1.8安格斯特罗姆) 的结构数据.
主要成果:
- 结构显示,每一摩尔蛋白质中有20克的铁原子,组织成五个不同的[Fe-S]集群.
- 活动地点的星团 (H星团) 呈现出意想不到的安排:一个 [4Fe-4S] 古巴子星团与一个 [2Fe] 子星团相连接.
- [2Fe]子集群具有八面协调的铁原子,由两个硫化物和一个碳烯/化物分子组成桥梁.
结论:
- 确定的结构提供了CpI活性部位的详细视图,这对于激活至关重要.
- 这些发现促进了对[Fe-S]集群结构和生物系统中的功能的理解.
- 这项研究对生物启发的生产技术有影响.