Jove
Visualize
Contáctanos
JoVE
x logofacebook logolinkedin logoyoutube logo
ACERCA DE JoVE
Visión GeneralLiderazgoBlogCentro de Ayuda JoVE
AUTORES
Proceso de PublicaciónConsejo EditorialAlcance y PolíticasRevisión por ParesPreguntas FrecuentesEnviar
BIBLIOTECARIOS
TestimoniosSuscripcionesAccesoRecursosConsejo Asesor de BibliotecasPreguntas Frecuentes
INVESTIGACIÓN
JoVE JournalMethods CollectionsJoVE Encyclopedia of ExperimentsArchivo
EDUCACIÓN
JoVE CoreJoVE BusinessJoVE Science EducationJoVE Lab ManualCentro de Recursos para ProfesoresSitio de Profesores
Términos y Condiciones de Uso
Política de Privacidad
Políticas

Videos de Conceptos Relacionados

Micelles01:30

Micelles

Micelle formation is an intricate process that hinges on the properties of amphiphilic or amphipathic molecules and the conditions of the system in which they are found. Amphiphilic molecules, which have both hydrophilic (water-attracting) and hydrophobic (water-repelling) parts, play a critical role in this process.In aqueous environments, these molecules arrange themselves such that their hydrophilic heads are turned towards the water phase, while their hydrophobic tails are oriented away...
Detergent Purification of Membrane Proteins01:18

Detergent Purification of Membrane Proteins

Detergents are used to purify the integral proteins of the membrane. The hydrophobic portion of the detergent can replace membrane phospholipids while solubilizing the membrane proteins. When detergent monomers reach a specific concentration in a solution called critical micelle concentration (CMC), they form micelles. Above CMC, the concentration of the detergent monomers remains in equilibrium with the micelle. The number of detergent monomers present in the CMC varies for each detergent, and...
Mechanisms of Membrane Domain Formation00:59

Mechanisms of Membrane Domain Formation

Different physical properties of lipids and proteins allow them to localize and form distinct islands or domains in the membrane. Some membrane domains are formed due to protein-protein interactions, whereas others are formed due to the presence of specific lipids such as sphingolipids and sterols—for example, large proteins, such as bacteriorhodopsin, aggregate and create distinct domains.
Another mechanism for membrane domain formation involves membrane proteins interacting with cytoskeletal...

También podría leer

Artículos Relacionados

Artículos vinculados a este trabajo por autores compartidos, revista y gráfico de citas.

Ordenar por
Same author

Following phospholipid transfer through the OmpF<sub>3</sub>-MlaA-MlaC lipid shuttle with native mass spectrometry.

Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America·2025
Same author

Membrane Protein Complexity Revealed Through Native Mass Spectrometry.

Annual review of biochemistry·2025
Same author

Traversing the drug discovery landscape using native mass spectrometry.

Current opinion in structural biology·2025
Same author

Defining proteoform-specific interactions for drug targeting in a native cell signalling environment.

Nature chemistry·2025
Same author

Structural insights into the high basal activity and inverse agonism of the orphan receptor GPR6 implicated in Parkinson's disease.

Science signaling·2024
Same author

Coupling and Activation of the β1 Adrenergic Receptor - The Role of the Third Intracellular Loop.

Journal of the American Chemical Society·2024

Video Experimental Relacionado

Updated: Jul 4, 2026

A Technique for Stabilizing Membrane Proteins in Nanodiscs
10:21

A Technique for Stabilizing Membrane Proteins in Nanodiscs

Published on: April 30, 2026

Las micelas protegen los complejos de membrana de la solución al vacío.

Nelson P Barrera1, Natalie Di Bartolo, Paula J Booth

  • 1Department of Chemistry, University of Cambridge, Lensfield Road, Cambridge CB21EW, UK.

Science (New York, N.Y.)
|June 17, 2008
PubMed
Resumen
Este resumen es generado por máquina.

La espectrometría de masas ahora conserva complejos de proteínas de membrana en fase gaseosa. Este método revela estequiometría de subunidades y unión de ligandos para estudios de proteínas de membrana.

Más Videos Relacionados

Detergent-free Ultrafast Reconstitution of Membrane Proteins into Lipid Bilayers Using Fusogenic Complementary-charged Proteoliposomes.
11:10

Detergent-free Ultrafast Reconstitution of Membrane Proteins into Lipid Bilayers Using Fusogenic Complementary-charged Proteoliposomes.

Published on: April 5, 2018

Automated Lipid Bilayer Membrane Formation Using a Polydimethylsiloxane Thin Film
08:23

Automated Lipid Bilayer Membrane Formation Using a Polydimethylsiloxane Thin Film

Published on: July 10, 2016

Videos de Experimentos Relacionados

Last Updated: Jul 4, 2026

A Technique for Stabilizing Membrane Proteins in Nanodiscs
10:21

A Technique for Stabilizing Membrane Proteins in Nanodiscs

Published on: April 30, 2026

Detergent-free Ultrafast Reconstitution of Membrane Proteins into Lipid Bilayers Using Fusogenic Complementary-charged Proteoliposomes.
11:10

Detergent-free Ultrafast Reconstitution of Membrane Proteins into Lipid Bilayers Using Fusogenic Complementary-charged Proteoliposomes.

Published on: April 5, 2018

Automated Lipid Bilayer Membrane Formation Using a Polydimethylsiloxane Thin Film
08:23

Automated Lipid Bilayer Membrane Formation Using a Polydimethylsiloxane Thin Film

Published on: July 10, 2016

Área de la Ciencia:

  • La bioquímica es la bioquímica.
  • Química Analítica La Química Analítica es la
  • Biología Estructural Biología estructural.

Sus antecedentes:

  • Las interacciones de las proteínas solubles están bien estudiadas mediante espectrometría de masas.
  • Los complejos de proteínas de membrana generalmente se disocian en la fase gaseosa, lo que dificulta el análisis.

Objetivo del estudio:

  • Desarrollar un método de espectrometría de masas para el análisis de complejos proteicos de membrana intactos.
  • Para determinar la estequiometría de la subunidad y las propiedades de unión de ligandos de las proteínas de membrana.

Principales métodos:

  • Se utilizó la espectrometría de masas de ionización por nanoelectrospray.
  • Aplicó la técnica a una solución micelar del transportador de casete de unión al adenosina 5'-trifosfato (ATP) BtuC2D2.2.
  • Protegido el complejo dentro de una n-dodecyl-beta-d-maltoside micelle.

Principales resultados:

  • Mantiene intacto el complejo proteico de la membrana en la fase gaseosa.
  • Se observa la disociación de las subunidades transmembranares (BtuC) o citoplasmáticas (BtuD).
  • Se descubrieron modificaciones en las subunidades transmembranales y en la unión cooperativa de ATP.

Conclusiones:

  • La espectrometría de masas de nanoelectrospray permite el análisis directo de complejos de proteínas de membrana.
  • Este método permite la determinación precisa de la estequiometría de las subunidades y la unión de ligandos.
  • Proporciona una poderosa estrategia para el estudio de complejos de proteínas de membrana.