La movilidad del enrejado y el comportamiento anómalo del factor de temperatura en el citocromo c'

Área de la Ciencia:

• Biología Estructural Biología estructural.
• La biofísica es la biofísica.
• Cristalografía de rayos X de rayos X.

Sus antecedentes:

• Los factores de temperatura atómica (valores B) del refinamiento de rayos X estiman la movilidad de las proteínas.
• Los valores B se correlacionan con la dinámica teórica y la reactividad del anticuerpo experimental.
• Comparar los valores B con las propiedades de la solución requiere corregir los efectos del entorno cristalino.

Objetivo del estudio:

• Para investigar los efectos de la red en los valores B refinados.
• Para comparar las subunidades cristalográficamente independientes del citocromo c' dimérico de Rhodospirillum molischianum.

Principales métodos:

• El refinamiento de rayos X del citocromo c' dimérico.
• Análisis de los valores B en subunidades cristalográficamente independientes.
• Evaluación de las diferencias de movilidad locales e inducidas por la celosía.

Principales resultados:

• Los efectos de alteración del enrejado influyen en los valores B refinados.
• Se observaron diferencias de valores B de hasta 12 A entre las subunidades.
• Las rotaciones concertadas de las moléculas alrededor del eje de simetría de un cristal contribuyen a las variaciones del valor B.

Conclusiones:

• Los efectos de la red cristalina, incluidos el desorden y las rotaciones moleculares, alteran significativamente la aparente movilidad de las proteínas medida por valores B.
• La consideración cuidadosa del empaque de cristales es crucial al interpretar los valores B para la dinámica de las proteínas.